에이즈 바이러스의 증폭을 차단하는 단백질로 알려진 ‘TRIM5’ 를 비롯하여 여러 단백질들 안에서 중요한 역할을 하는 핵심영역의 구조와 기능이 포스텍 연구진에 의해 규명되었다.

포스텍(포항공과대학교, POSTECH) 생명과학과 오병하(吳秉夏·45세) 교수와 우재성(禹在晟·28세, 박사과정)씨 연구팀은 에이즈 바이러스 차단 등 의학적으로 중요한 기능을 하는 단백질들에서 발견되는 ‘B30.2/SPRY' 영역의 삼차원 구조를 명확히 밝힌 것은 물론, 이 영역이 다른 단백질들과 어떻게 상호작용 하는지를 규명하는데 성공했다.

이 연구결과는 ‘셀’ 자매지인 분자생물학분야 권위지 ‘몰레큘러 셀’(Molecular Cell) 12월 29일자 표지논문으로 발표됐다. 생물체를 구성하는 주요 성분인 단백질은 수많은 아미노산으로 이루어져 있는데 단백질을 구성하는 아미노산은 모두 20종으로, 이 아미노산들이 어떤 순서로 몇 개가 연결되어 있느냐에 따라 단백질의 종류가 달라진다.

인체에는 총 4만여종의 단백질이 존재하는 것으로 알려져 있는데, 그 복잡한 구조와 기능을 이해하기 위해 여러 중요한 단백질에 공통적으로 존재하는 핵심영역의 구조를 우선 규명하는데 주로 연구가 집중되고 있다.

2004년 2월 ‘TRIM5’ 단백질이 에이즈 바이러스를 차단한다는 것이 네이처를 통해 발표된 후 많은 과학자들이 이 단백질의 구조 규명을 위해 연구를 진행하였지만 여전히 베일에 가려 있었다.

 오병하 교수 연구팀은 ‘TRIM5’ 단백질이 에이즈 바이러스와 결합할 때 ‘B30.2/SPRY' 영역이 접합부위로 작용하며 에이즈 바이러스의 활동을 방해한다는 것에 착안, 여러 단백질로부터 유래한 'B30.2/SPRY' 영역의 구조를 규명하는 연구를 진행하였다.

연구 결과, ‘B30.2/SPRY' 영역의 3차원 분자구조를 규명하는데 성공한 것은 물론, 다른 단백질을 인식, 결합하는 접합부위의 정확한 위치와 결합 메커니즘을 밝혀냈다.

 ‘B30.2/SPRY' 영역을 갖고 있는 단백질은 인체내에 모두 150여종인 것으로 파악되고 있는데 에이즈와 같은 바이러스 관련 질병, 오피쯔(Opitz) 증후군이나 가족성지중해열과 같은 유전성 질환 관련 단백질에 이 영역이 포함되어 있어 관련 의학연구에 큰 진전을 가져올 것으로 기대된다.

특히 이 영역을 갖고 있는 단백질들의 기능 규명은 물론, 상호 결합하는 단백질을 파악하는데도 도움을 줄 수 있을 것으로 보인다. 이 연구는 과학기술부와 한국과학재단의 창의적연구진흥사업 지원으로 이뤄졌다.